Экология СПРАВОЧНИК

Валин, отличающийся от изолейцина отсутствием одной метиленовой группы, связывается с изолейцил-тРНК—синтетазойв сотни раз слабее. Треонин, несмотря на то что он изостеричен валину, связывается с валил-тРНК—синтетазой в 100—200 раз слабее, поскольку в гидрофобный карман, обычно занимаемый метиленовой группой валина, погружается теперь гидроксильная группа.[ . ]

Валин и лейцин также подвергаются действию отравления инсектицидами из разных групп, но в меньшей степени и не столь постоянно.[ . ]

Выделение валина и лейцина из фильтрата после колонны с катионитом КУ-2 осуществляют путем упаривания до 45%-ного содержания сухих веществ. Этот раствор выдерживается 24 ч при температуре 10°С, в результате чего из него выкристаллизовывается тирозин и цистин, без выделения которых трудно получить валин и лейцин. Для получения валина и лейцина полученный фильтрат 25%-ным раствором углекислого натрия доводят до pH = 5,9 и упаривают под вакуумом до образования перенасыщенного раствора. После кристаллизации упаренного раствора в течение 48 ч при 4°С выпавшие кристаллы (по данным хроматографического анализа) имеют следующий аминокислотный состав (%): лейцин с изолейцином — 70,5—73; валин— 20,5—21; аланин —4—4,5; серии и тирозин — следы.[ . ]

Полость в активном центре изолейцил-тРНК — синтетазы способна связывать валин, поскольку она связывает больший по размеру изолейцин. Активный центр валил-тРНК — синтетазы не может «отторгнуть» треонин, так как он изостеричен валину.

Ранее указывалось, что энергия дисперсионного взаимодействия метиленовой группы в кристаллическом углеводороде составляет 8,4 кДж-моль-1 (2 ккал-моль-1). Поскольку плотность упаковки белков такая же, как и плотность упаковки кристаллов [23], наличие полости добавляет к энергии гидрофобной связи метиленовой группы еще 8,4 кДж-моль-1.[ . ]

Исследования в этом направлении ведутся как в СССР, так и за рубежом.[ . ]

При повышении в зерне зерновых культур содержания сырого протеина уменьшается содержание аминокислот аргинина, лизина, аланина, треонина, глицина, аспарагиновой кислоты, триптофана и валина, но увеличивается содержание глутаминовой кислоты, фенилаланина и лейцина и остается без изменения содержание серина и изолейцина.[ . ]

В состав белка дрожжей входят почти все необходимые для нормального роста животных и птиц аминокислоты, как-то: тирозин, триптофан, метионин, треанин, аргинин, гистидин, лизин, изолейцин, лейцин и валин.[ . ]

Выполненные в нашей лаборатории анализы В. М. Макаревич показали, что запасные белки всех исследованных растений совершенно не содержат пролина и что они значительно богаче триптофаном, аланином, валином и лейцином, чем конституционные белки.[ . ]

Питательная ценность белков зависит от их аминокислотного состава. Из 20 аминокислот, образующихся при гидролизе белков, 8 являются незаменимыми, не синтезируются в организме человека: триптофан, лизин, метионин, валин, треонин, лейцин, изолейцин, фенилаланин. Норма белка в сутки зависит от возраста, пола, деятельности. Средняя норма белка для взрослого населения: у мужчин — 65—117 г, у женщин — 58—87; для пожилых: у мужчин — 61—68 г, у женщин — 55—61; для дошкольников — 53—69 г, для школьников — 77—98 г. Белки животного происхождения должны составлять 60% общего количества белка для детей и 55% — для взрослых. За счет белка должно быть обеспечено 11—13% общей энергетической ценности рациона. При сгорании 1 г белка выделяется 4 ккал, или 16,7 кДж.[ . ]

Для человека незаменимы восемь аминокислот, и по средним нормам взрослый человек на каждые 100 г белка ежедневно должен получать следующие количества этих аминокислот (в г): триптофана 1,6, лизина 8, лейцина и изолейцина 10, валина 6, метионина 2,5, фенилаланина 4,5, треонина 3,3. При недостатке или отсутствии в пище одной или нескольких аминокислот наблюдаются серьезные нарушения обмена веществ, приводящие к тяжелым заболеваниям.[ . ]

Гораздо труднее различить субстраты в реакциях, протекающих с участием аминоацил-тРНК—синтетаз — ферментов, которые должны с высокой точностью выбрать нужную аминокислоту.[ . ]

Основные соединения, выделяемые из тканей животных и растений, их строющих, всегда стерически левые. Так, для аминокислот нет ни одного исключения. Так, выделяется только правовращающий аланин, левовращающий лейцин, правовращающий валин, левовращающий гистидин, левовращающая аспартовая кислота и т. д., все эти аминокислоты стерически левые. Кажущиеся исключения из этого правила связаны с рацемизацией при их очищении [29].[ . ]

Существуют и такие разобщающие агенты, которые наряду с подавлением синтеза АТФ замедляют перенос электронов. Эти вещества связываются промежуточными продуктами синтеза АТФ и не обладают гербицидным действием (азиды, одигомицин, валино-мицин).[ . ]

Микобактерии нашли применение также как активные продуценты аминокислот (см. также стр. 443). Наиболее широкое использование с целью получения глютаминовой кислоты получил вид Mycobact. glutamicum. Выделены также микобактерии, продуцирующие 1-валин.[ . ]

В свободном виде в органах животных и растений обнаружено свыше 80 аминокислот. Однако в состав белковой молекулы обычно входит 22—23 аминокислоты, из них особенно необходимы так называемые незаменимые аминокислоты: лейцин, фенилаланин, метионин, лизин, валин, изолейцин, треонин и триптофан. Эти аминокислоты не могут синтезироваться в животном и человеческом организме и должны быть доставлены человеку и животному в готовом виде с пищей. Незаменимые аминокислоты образуются только в растениях. Молекула белка представляет собой обычно одну длинную полипептидную цепь, состоящую из последовательно расположенных аминокислотных остатков, число которых может достигать нескольких сот единиц.[ . ]

Мы определили с помощью хроматографической методики в гидролизате из спинных мышц 2—3-летнйх осетров и карпов (зеркальный и чешуйчатый), выращенных в прудах, 14 аминокислот: лизин, аргинин, аспарагиновая кислота, серин, глютаминовая кислота, треонин, аланин, валин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, пролин, тирозин, метионин и 6 аминокислот количественно не определены.[ . ]

Для получения аминокислот: глутаминовой, I - аспарагиновой, валина и метионина — также используются различные представители бактерий Pseudomonas fluorescens и Ps. aeruginosa.[ . ]

Так были получены многие активные продуценты.[ . ]

Наряду с активаторами выявлен ряд веществ, угнетающих процесс прорастания спор. Прорастание спор у азробных видов угнетается в присутствии оксина, некоторых мышьяковистых соединений, углекислого натрия, высоких концентраций ряда аминокислот — глицина, метионина, цистеина и валина. Характерно угнетающее действие Д-аланина в отличие от ¿-аланина.[ . ]

При употреблении в пищу мяса рыб даже в небольшом количестве (50 г в сутки) потреоность организма человека в таких аминокислотах, как фенилаланин и треонин, может быть полностью удовлетворена. Для удовлетворения потребности организма человека в таких аминокислотах, как лизин, изолейцин, валин и триптофан, ему необходимо употребить в пищу 200. 350 г рыбьего мяса.[ . ]

Широкое распространение радужной форели в прудовой культуре объясняется ее малой прихотливостью к условиям внешней среды, хорошим ростом и высокими пищевыми качествами. Съедобная часть этой форели составляет 78—80%, а в мышцах на 100 г протеина содержится 18 аминокислот, из них 10 незаменимых для человека: треонин — 4,15, валин — 4,86, лейцин — 9,17, изолейцин — 4,75, метионин — 3,28, гистидин—1,78, аргинин — 6,72, фенилаланин — 3;97, лизин — 11,79, триптофан — 0,75 г.[ . ]

Специфичными представляются и явления третьей группы — исчезновение отдельных аминокислот, за исключением оксипро-лина, который исчез из тканей хлопчатника после использования 2,4-Д, АТА и 2,3,6-ТБ. Так, например, в тканях кукурузы после применения 2,4-Д и АТА исчез аспарагин, а после применения 2,3,6-ТБ — не исчез. Подобным же образом триптофан и валин исчезли после применения 2,3,6-ТБ и АТА, но сохранились после применения 2,4-Д.[ . ]

Несомненный интерес представляет также состав аминокислот. Сумму свободных аминокислот определяли по Бояркину. Содержание отдельных аминокислот выражатюсь по пятибалльной системе (по аланину). Максимум количества аминокислот отмечен в фазу колошения. В эту фазу обнаруживаются такие незаменимые соединения, как цистин, глютаминовая кислота, пролин, валин, лизин, аргинин, аспарагиновая кислота, аланин, аспарагин, серин, глицин, треонин, тирозин. Большое количество аминокислот, обнаруженное в фазе колошения, по-видимому, связано с усиленным синтезом и оттоком их в репродуцирующие органы.[ . ]

Корма животного происхождения. Наиболее важным из используемых в рыбоводстве концентрированных источников питательных веществ является рыбная мука. Ее качество определяется содержанием протеина; чем больше его, тем она ценнее в кормовом отношении. Протеин рыбной муки имеет полный набор незаменимых аминокислот, в нем много лизина, метионина, триптофана и валина. В составе жиров муки преобладают ненасыщенные жирные кислоты, обеспечивающие организм энергией и необходимыми элементами питания.[ . ]

При этом, так же как и в случае усвоения углеводов и органических кислот, использование водорослями аминокислот существенным образом зависит от физиолого-биохимических свойств штаммов. Показано, что такие аминокислоты, как аргинин, гликокол, орнитин, могут использовать все штаммы хлореллы, в то время как аланин, аспарагин, серин, ци-стеин — только отдельные культуры. Лизин, валин, гистидин, метионин и триптофан приводили к подавлению роста некоторых форм водорослей.[ . ]

Через два месяца после фумигации большими нормами гекса-хлорбутадиена — как в жидкой так и в гранулированной форме — анализ листьев показал резкое отклонение от нормы некоторых показателей жизнедеятельноспи растений. Так, ¡наблюдалось угнетение (в 2 раза) восстановительной активности тканей, активности каталазы, возрастание содержнния ряда свободных аминокислот (аланин, серин, валин, гликокол, гистидин и др.).[ . ]

Другим примером может служить такое наследственное заболевание, как серновидная анемия. Суть мутации в том, что в гене, кодирующем порядок аминокислот в белковых цепях гемоглобина, азотистое основание тимин заменяется аденином. В результате мутации при синтезе этого белка происходит замена всего одной (из 574) аминокислоты: вместо молекулы глютаминовой кислоты вставляется молекула валина. Образуется гемоглобин S с новыми физико-химическими свойствами: он плохо растворим и легко выпадает в осадок, что влечет за собой повреждение эритроцитов, и они принимают вместо округлой серповидную форму; кроме того, у гемоглобина S меньшее сродство к кислороду. Все это приводит к тяжелому наследственному заболеванию.[ . ]

В Киевском институте физико-органической химии и угле-химии (АН УССР была изучена технология получения аминокислотной смеси из сухого активного ила (влажность 10%), взятого на Бортнической станции биологической очистки сточных вод [8]. В этом иле с количеством протеина 38,2% содержались основные аминокислоты (% к массе абсолютно сухого белка): лизин — 7; аргинин —7,15; гистидин — 2,47; фенилаланин — 4,93; валин—5,46; лейцин — 6,15; изолейцин — 5.[ . ]

Интересно, что после применения разных гербицидов в тканях хлопчатника образуются не одинаковые, а различные аминокислоты.[ . ]

Говоря о пищевой ценности белка следует иметь в виду его аминокислотный состав, а именно содержание незаменимых аминокислот. Принято считать незаменимыми те аминокислоты, синтез которых в организме не происходит или идет недостаточно быстро для удовлетворения физиологической потребности. Установлено, что для рыб незаменимыми являются те же 10 аминокислот, что и для высших животных — аргинин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин (табл. 63).[ . ]

Высокое содержание в питательной среде источников азотного и углеродного питания, обеспечивающих максимальный рост бактерий, может подавлять индукцию спорообразования. Так, потребность в глюкозе — основном энергетическом источнике вегетативного роста аэробных бактерий — является несущественной для спорообразования некоторых видов, а в отдельных случаях она угнетает процесс споруляции. Культуры определенных видов бактерий более интенсивно спорулируют при уменьшении в среде аланина, валина, лейцина и изолейцина. У других бактерий отсутствие в среде лейцина и серусодержащих аминокислот угнетает спорообразование.[ . ]

Примером такого рода процесса может служить «отказ» валил-тРНК—синтетазы (VRS) присоединять треонин вместо валина [54]. Этот фермент катализирует реакцию обмена РР АТР в присутствии треонина и, кроме того, образует стабильный комплекс VRS.Thr AMP. В качестве промежуточного соединения в этой реакции образуется комплекс VRS.Thr AMP, о чем свидетельствует наличие обмена РР АТР.[ . ]

В отношении рыб подобные опыты еще не проводились. Однако указанные выше факты имеют отношение к вопросу о правильном кормлении рыб. Незаменимые аминокислоты в .пище высших позвоночных животных (а также, надо полагать, и рыб) должны быть не только в полном наборе (растительные белки не имеют по 1—3 незаменимой аминокислоты и. больше), но и находиться в определенном соотноще-"нии. Например, в опытах с крысами установлено, что »а две части триптофана должно приходиться 3 части гистидина, по 5 частей треонина и изолейцина, 6 частей метионина, по 8 частей фенилаланина и валина, 9 частей лейцина и 10 частей лизина. Как видно, белковое питание является "более сложным, чем жировое или углеводное.[ . ]

К сожалению, и при строительстве частного дома иногда используются подходы, сформировавшиеся в большой архитектуре. Вилла в Висбадене построена исключительно из прямых линий и прямых углов - худших элементов, которые практически отсутствуют в природе (приложение 1, рис. 98). Архитектор создавал свое творение под девизом оптимального сосуществования человека и пространства. Основная идея проекта, - пишет Наталья Валина, - была сформулирована сразу же: чистые формы (был выбран классический минималистический куб) и чистые цвета (белый цвет преобладает как в экстерьере, так и в интерьере)» (Интерьер-дайджест, май 2005 г., с. 106-116). Чистые формы и чистые цвета - это не что иное, как гомогенные видимые поля с минимальным числом элементов в экстерьере и интерьере. В такой визуальной среде человек не может чувствовать себя хорошо. По форме вилла похожа на дом «Ситрэн» Jle Корбюзье, построенный в 1928 г., который архитектор Я. Вуек назвал «памятником типовому строительству» (см. рис. 32), так что идея минималистского куба сформирована давно, архитектор ее перенес на свой объект, и поэтому основная идея проекта была найдена «сразу же».[ . ]

Нарушения первичной структуры ДНК могут быть обусловлены не только ошибками в работе синтезирующего аппарата; они возникают под действием рентгеновского излучения и ультрафиолетового света, в результате химической модификации оснований. В этих случаях ошибка исправляется с помощью механизма вырезания дефектного участка, замещения его при участии полимеразы и сшивания концов цепи ДНК-лигазой [6]. Ошибочно включенное основание распознается благодаря тому, что оно химически отличается от четырех обычно присутствующих в ДНК оснований. Здесь можно провести аналогию с распознаванием изолейцина и валина при синтезе белка, поскольку урацил отличается от тимина тем, что последний содержит метильную группу.[ . ]

В прудовом рыбоводстве вопрос о необходимом количестве и соотношении незаменимых аминокислот при кормлении карпа и других видов рыб недостаточно изучен. За рубежом в качестве основы для составления сбалансированных по аминокислотам рационов для сельскохозяйственных животных содержание аминокислот в их теле выражается в процентах от содержания основной лимитирующей аминокислоты растительных рационов — лизина. При этом считают, что потребность животных в аминокислотах примерно соответствует аминокислотному составу их тела и при определении потребности в аминокислотах следует исходить из указанных выше положений. В белке карпов-двухлетков при осеннем облове были выделены следующие 17 аминокислот: цистин, аргинин, лизин, гистидин, орнитин, аспарагиновая кислота, серии, гликокол, глютаминовая кислота, треонин, аланин, пролин, тирозин, метионин, валин, фенилаланин, лейцин + изолейцин. Качественный аминокислотный состав белка сеголетков, годовиков и двухлетков сходен. Незаменимыми считают аргинин, гистидин, треонин, лейцин, изолейцин, валин, лизин, триптофан, метионин, фенилаланин, цистин, глицин, а также тирозин и гликокол.[ . ]

Основное различие между трипсином, химотрипсином и эла-стазой состоит в их специфичности. Трипсин специфически гидролизует пептиды, состоящие из лизина и аргинина, и эфиры этих аминокислот; химотрипсин расщепляет полипептидную цепь по фенилаланину, тирозину и триптофану, имеющим большие гидрофобные боковые цепи; специфичность эластазы проявляется в ее действии на такие небольшие гидрофобные молекулы, как аланин. Установление структуры кристаллических ферментов показало, что полипептидные остовы всех трех ферментов при наложении их друг на друга практически совмещаются, за исключением участков, где добавлено или пропущено несколько аминокислот (рис. 1.11). Различие же в специфичности этих ферментов обусловлено небольшими изменениями в строении «кармана», связывающего боковую цепь аминокислоты. В молекуле химотрипсина имеется четко выраженный карман, связывающий большие гидрофобные боковые цепи [35]. В молекуле трипсина на дне аналогичного кармана вместо 5ег-189 находится аспартат [36]. Отрицательно заряженная карбоксильная группа Аэр-189 образует ионную связь с положительно заряженной аммонийной или гуанидиниевой группами на конце цеии лизина или аргинина. Два глицина, расположенные у входа в карман химотрипсина, в случае эластазы замещены валином (Уа1-216) и треонином (ТИг-226) [37]. Это предотвращает проникновение в карман больших боковых цепей и обеспечивает связывание небольшой по размерам боковой цепи аланина (рис. 1.12).[ . ]

При гидролизе АТР образуется высокоэнергетическое промежуточное соединение — аминоациладенилат. Фермент-содержащее промежуточное соединение может либо реагировать с тРНК с образованием продуктов, либо диффундировать в раствор и гидролизоваться. Следовательно, более прочное связывание специфического субстрата используется дважды: первый раз при связывании субстрата с образованием комплекса Михаэлиса и второй — при связывании промежуточного соединения. Таким образом, если избирательность для первой стадии обозначить через /, то при условии, что для второй стадии она может достичь того же значения, мы получаем в итоге избирательность f2. Однако чтобы избирательность на второй стадии достигла максимального значения, /, для правильного субстрата должно быть меньше fe 4, так что эффективность его образования будет низкой. Эти ограничения не распространяются на механизмы двойного сита (рис. 11.4), поскольку из-за наличия у фермента отдельного гидролитического центра структурное различие между двумя субстратами может использоваться на двух этапах. С другой стороны, благодаря меньшим размерам валин легче связывается с центром, где происходит деградация, связывание же изолейцина с этим центром стерически затруднено. В механизме кинетического корректирования различия между двумя субстратами также используются дважды. Пока четких данных о выполнимости этого механизма нет, однако в принципе он весьма интересен и правдоподобен.[ . ]

📎📎📎📎📎📎📎📎📎📎

Без кейворда

Экология СПРАВОЧНИК

О ресурсе

Основные направления

Факты и явления

Общие обзоры

Сборники материалов

Архив статей

Контакты

Правовая оговорка